多核鐵配合物通過水解途徑識別蛋白質α螺旋.pdf

1、本文對多核鐵配合物通過水解途徑識別蛋白質α螺旋進行了研究。文章首先運用紫外－可見光譜、圓二色光譜研究了兩種鐵配合物與蛋白質相互作用中結構的變化，從而推測出二者相互作用的機理。在Fe4與蛋白質結合過程中，F(xiàn)e4的m2-O鍵發(fā)生斷裂，而蛋白質的a螺旋減少，無規(guī)則卷曲增加。Fe2與蛋白質結合過程中，與Fe2配位的Cl-被蛋白質骨架上的羰基取代，并且產生了手性很強的新物質，同時蛋白質的a螺旋含量減少。文中對兩種鐵配合物與蛋白質相互作用的機理進行

2、了詳細闡述。另外計算了四種蛋白質人血紅蛋白Hb，牛血清白蛋白BSA，溶菌酶Lys，胰核糖核酸酶Rnase與Fe2或Fe4的結合常數(shù)和結合速率常數(shù)，并且得到了Fe4與蛋白質結合需要的活化能。通過這一部分的實驗證明，兩種鐵配合物都可以和蛋白質骨架發(fā)生直接配位，且優(yōu)先與a螺旋部位發(fā)生作用。另一方面，我們以五種蛋白質Hb,BSA,Lys,Rnase,超氧化物歧化酶SOD為代表研究了在兩種鐵配合物作用下蛋白質水解效率與蛋白質二級結構的關系。在Fe

3、4作用下，無論是天然的還是部分變性蛋白質的最大水解效率都與蛋白質二級結構有一定關系，即全a螺旋蛋白Hb,BSA的水解效率明顯高于其它三種蛋白質。但是從整體上看，最大水解效率與a螺旋含量沒有直接對應關系。在Fe2作用下，天然蛋白質的最大水解效率與a螺旋含量沒有關系，而部分變性蛋白的最大水解效率與a螺旋幾乎呈線性關系。文中對產生這一系列現(xiàn)象的原因進行了解釋。我們還運用LC-MS檢測了Hb在Fe2作用下水解產生的小肽段，這直接證明了在Fe2作